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Ciencia  

Canibalismo y vacas locas

Las claves genéticas del síndrome bovino, en Papúa y Nueva Guinea

PEDRO GARCÍA BARRENO | 13/12/2000 |  Edición impresa


La enfermedad de las vacas locas tiene por protagonistas: un ritual caníbal, una enfermedad de las ovejas conocida hace 200 años, un agente infeccioso mal definido y dos premios Nobel. El kuru -temblor en lengua Fore- es una enfermedad neurodegenerativa que provoca una incapacidad motora completa y la muerte del individuo en menos de un año desde el comienzo de los síntomas. El grupo lingöístico Fore, una tribu situada en las tierras altas de Papua-Nueva Guinea, fue estudiado por Carleton Gajdusek en los años cincuenta y sesenta. La enfermedad, endémica en la zona, se contagiaba mediante canibalismo ritual, cuya supresión erradicó la enfermedad. Extractos cerebrales de pacientes muertos por kuru indujeron la enfermedad en chimpancés, y la de éstos puede transmitirse experimentalmente a otros animales.

Por su parte, la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob (CJ) es una forma rara, esporádica las más de las veces, de demencia presenil difundida por todo el mundo; el 10% de los casos es hereditario. Igual que el kuru, la enfermedad de CJ es transmisible al chimpancé y otros animales, y se ha señalado la posibilidad de contagio entre humanos debido a la utilización, en terapéutica, de material contaminado (CJ iatrogénico).

El scrapie es una enfermedad natural del ganado ovino y ocasionalmente del visón, caracterizada por incoordinación de movimientos e intenso rascado. La enfermedad es transmisible entre individuos de la misma especie y experimentalmente de otras. Los hallazgos neurohistopatológicos -aspecto espongiforme del cerebro- son similares en las tres enfermedades señaladas (encefalopatías espongiformes), y los cuadros experimentalmente producidos mediante la inoculación intracerebral de extractos cerebrales de kuru, CJ y scrapie son indistinguibles. Sobre la base de estos hallazgos, junto con la también característica común del prolongado período (años) de incubación, se apuntó que se trataba de enfermedades producidas por una clase especial de virus (lentos). Por su parte, Gajdusek, quien recibió el premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1976 por sus descubrimientos relacionados con nuevos mecanismos sobre el origen y la diseminación de enfermedades infecciosas, postuló la posibilidad de la transmisión del scrapie a otras especies, incluida la humana, a través de la ingesta de alimentos contaminados.

La hipótesis de los virus lentos fue retomada por Stanley B. Prusiner en 1972, dirigiendo su atención al scrapie. Tras descartar la naturaleza viral del agente infeccioso, Prusiner, en 1982, estaba convencido de la naturaleza proteica del agente patógeno del scrapie, acuñando la palabra prion (de: partícula proteinacea infectiva) para designarlo, y extendiendo la participación del prion al resto de las encefalopatías espongiformes; un grupo de patologías que se fue ampliando: enfermedad de Gerstmann-Sträussler-Sheinker e insomnio familiar fatal en humanos, las encefalopatías felina y de ungulados exóticos, y alguna otra.

El prion patógeno (PrPSc: proteína prion de scrapie) no es más que una variante estructural anormal de una proteína (PrPc: proteína prion celular), que es un constituyente normal de las membranas de determinados tipos celulares, especialmente de las neuronas de los sistemas nerviosos central y entérico y en determinadas células del sistema linfoide. PrPc es una proteína de, aproximadamente, 250 aminoácidos que adquiere su estructura tridimensional madura mediante plegamientos (láminas beta) y enrollamientos (hélices alfa) de distintos segmentos de la cadena polipeptídica. En condiciones normales predomina la estructura en hélice alfa; sin embargo, la partícula infecciosa contiene más cantidad de lámina beta.

Los priones infectivos sirven de moldes que convierten la proteína normal en su imagen distorsionada, lo que pone en marcha una cadena automantenida de conversiones: PrPc ® PrPSc. A pesar de que se concedió el PNFM 1997 a Prusiner por sus estudios sobre el prion, sigue sin haber acuerdo unánime sobre su autosuficiencia y se discute la posible participación de otras moléculas accesorias tanto proteínas (caperonas que participan en el proceso de plegamiento y desplegamiento de otras proteínas) como pequeñas moléculas de ácidos nucleicos (virinos).

Mientras que la proteína normal está sometida a un ciclo metabólico común de síntesis y destrucción, PrPSc es resistente a la degradación; ello hace que se formen agregados de placas proteináceas que provocan una reacción circundante de degeneración espongiforme. El gen que expresa PrPc se localiza en el cromosoma humano 20; gen que puede sufrir mutaciones que dan lugar a proteínas anormales responsables de las formas espontáneas y hereditarias de la enfermedad.

En la primavera de 1985 se detectó, en Inglaterra, un foco epidémico de una nueva enfermedad en el ganado vacuno; los animales muertos del "mal de las vacas locas" presentaban lesiones neuropatológicas similares al scrapie, kuru o CJ. La enfermedad se denominó encefalopatía espongiforme bovina (EEB) y el agente patógeno se identificó como un prion. El origen de la epidemia fue una modificación en el procesamiento de los piensos en los años setenta. Se diagnosticaron 16 animales en 1986 y 7.000 en 1989, año en que se retiró la carne para consumo humano; pero ya habían entrado en el mercado cerca de 450.000 animales. Entre 1994 y 1997 se diagnosticaron 22 casos de lo que se denominó "nueva variante" de CJ (vCJ); enfermedad que afectó a personas mucho más jóvenes que las afectadas por el CJ esporádico clásico (30 años frente a 65), teniendo la enfermedad un curso más largo (14 frente a 5 meses); el período de incubación se calculó en 5-6 años. Diversos estudios confirmaron que el prion causante de la vCJ era el mismo que el de la EEB, siendo la vía digestiva la ruta de acceso del patógeno.

Un porcentaje de individuos tiene en el epitelio de la mucosa intestinal un tipo de receptor para el que tienen especial afinidad ciertos virus y PrPSc. Una vez anclado, el prion podría ganar el acceso a células de los ganglios linfáticos entéricos y del bazo, donde se replicaría para, posteriormente, alcanzar las terminaciones nerviosas inmediatas del sistema nervioso entérico y, retrógradamente, alcanzar el sistema nervioso central. La enfermedad, hoy, no tiene tratamiento. Se ensayan una serie de compuestos, denominados rompeláminas beta, que podrían bloquear la transición hacia la conformación anormal e, incluso, revertirla.


Pedro García Barreno recibió en 1973 el Premio Extraordinario por la Facultad de Medicina de la Universidad Complutense de Madrid. Actualmente es director de Investigación y jefe de la sección de Medicina y Cirugía Experimental del Hospital Gregorio Marañón, así como vocal asesor de Sanidad y presidente de la Comisión Unificada de Investigación del Plan Nacional para el Síndrome Tóxico. Autor de numerosas publicaciones científicas, también es miembro de la Comisión Nacional de I+D. Desde 1984 ocupa la Medalla 11 de la Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales.


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